Estrutura de aminoácidos

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01/09/2011
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Aula 4
Estrutura de aminoácidos e 
proteínas
Universidade Federal de Pelotas
Disciplina de Bioquímica
São as macromoléculas mais abundantes nas células 
vivas.
Elas ocorrem em todas as células e em todas as partes 
da estrutura celular.
Possuem uma grande diversidade de tamanhos e 
exibem uma variedade de funções biológicas.
1. Características Gerais das Proteínas
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2. Funções das Proteínas
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Funções das 
Proteínas
Enzimática
Sistemas contráteis
Imunidade
Ex: lipases
Ex: anticorpos
Ex: actina 
e miosina
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Funções das 
Proteínas
Estrutural
Transporte
Hormonal
Ex: insulina
Ex: hemoglobina
Ex: cabelos e unhas
“Polímeros formados por unidades mais simples 
denominada de aminoácidos”
Existem somente 20 tipos de aminoácidos na natureza:
Proteínas com uma grande diversidade de propriedades 
e funções biológicas
3. Conceito de Proteína
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Existem 20 tipos de aminoácidos encontradas na 
natureza:
Asparagina
Cisteína
Glicina
Glutamina
Prolina
Tiroxina
Ácido aspártico
Ácido glutâmico
Alanina
Histidina
4. Estrutura dos Aminoácidos
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Arginina
Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Serina
Treonina
Triptofano
Valina
Aminoácidos 
não essenciais
O corpo humano 
pode sintetizar
Aminoácidos 
essenciais
Não podem ser 
produzidos 
pelo corpo
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4.1 Estrutura química dos aminoácidos:
Todos os aminoácidos possuem um átomo de carbono ligado a 
quatro grupos diferentes: grupo amino, um grupo carboxila, um 
hidrogênio e um grupo R.
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Aminoácidos apolares: com cadeias laterais que não interagem com
a água. Nas proteínas encontradas em solução aquosa esses
aminoácidos agrupam-se no interior da proteína.
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4.2 Classificação dos aminoácidos quanto a polaridade 
dos grupos R:
Aminoácidos polares: com cadeias laterais que interagem com a 
água.
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Nome dos aminoácidos possui uma abreviatura associada de três 
letras e um símbolo de uma letra:
Glicina = Gly (G)
Alanina = Ala (A)
Prolina= Pro (P)
Valina = Val (V)
Leucina= Leu (L)
Isoleucina= lle (I)
Metionina= Met (M)
Fenialanina = Phe (F)
Tirosina= Try (Y)
Triptofano= Trp (W)
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4.3 Nomenclatura dos aminoácidos:
Serina= Ser (S)
Treonina= Thr (T)
Cisteína= Cys (C)
Aspargina= Asn (N)
Glutamina= Gln (Q)
Lisina= Lys (K )
Histidina= His (H)
Arginina= Arg (R)
Aspartato= Asp (D)
Glutamato= Glu (E)
Duas ou mais moléculas de aminoácidos podem ser unidas através 
de uma ligação peptídica levando a formação de proteínas:
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4.4 Aminoácidos e a formação de proteínas:
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Ligação peptídica: ocorre entre o grupo amino de um aminoácido e o 
grupo carboxila do aminoácido seguinte 
Dois aminoácidos: dipeptídeo
Três aminoácidos: Tripeptídeo
Quatro aminoácidos: Tetrapeptídeo
Cinco aminoácidos: Pentapeptídeo
Oligopeptídeos: (pequeno número de aminoácidos)
Polipeptídeos (grande número de aminoácidos)
Proteínas (milhares de aminoácidos)
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4.5 Características gerais de uma Cadeia Polipeptídica:
Extremidade 
aminoterminal 
Extremidade 
carboxiterminal 
Peptídeos e polipeptídeos possuem diversos tamanhos e 
composições de aminoácidos característicos:
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Os tipos de aminoácidos também variam de uma proteína para 
outra:
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As proteínas podem ser compostas somente por aminoácidos ou 
podem conter outros grupos químicos associados (grupo 
prostético):
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Mioglobina 
(Hemeproteína)
Hemoglobina 
(Hemeproteína)
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Um pouco de história.......
Em 1953 Frederick Sanger determinou a seqüência de aminoácidos da 
insulina
Marco na história da bioquímica
AS PROTEÍNAS TEM UMA SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS DEFINIDA 
Saber as seqüências de aminoácidos é importante:
Elucidar o mecanismo de ação (enzimas)
Conhecimento de patologias moleculares
História evolutiva
Seqüências de aminoácidos determinam as estruturas tridimensionais
SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS = ESTRUTURA PRIMÁRIA DAS 
PROTEÍNAS
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Estrutura primária
Estrutura Secundária
Estrutura Terciária
Estrutura Quaternária
5. Estrutura de uma proteína
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5.1. Estrutura primária 
- Seqüência de aminoácidos de uma proteína. Cada proteína 
possui um número e uma seqüência específica de 
aminoácidos.
- A estrutura primária determina a estrutura tridimensional de 
uma proteína, portanto sua função biológica.
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Importante em doenças 
genéticas que resultam de 
proteínas com seqüências 
anormais de aminoácidos: 
Ex: anemia falciforme
As propriedades alteradas da 
hemoglobina resultam da 
substituição de um 
aminoácido valina em vez de 
glutamato.
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5.2. Estrutura secundária 
- Refere-se a conformação local de algum porção do polipeptídeo. 
Alguns tipos de estrutura secundária são mais estáveis: α-hélice e 
as conformações β.
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5.2.1. α - Hélice 
- Consiste em uma porção da cadeia polipeptídica enrolada na 
forma de um espiral com as cadeia laterais dos aminoácidos 
estendendo-se para fora do eixo:
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5.2.2. Conformação β
- São conformações mais estendidas da cadeia
- Pode ser composta por duas ou mais cadeia estendidas em 
formato em ziguezague
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5.2.3. Dobras ou curvaturas β
- Dobras ou voltas na qual a cadeia polipeptídica inverte sua 
direção.
- São elementos de conexão entre a α-hélice ou conformação β.
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5.3. Estrutura Terciária 
- Refere-se ao arranjo tridimensional de todos os átomos de uma 
proteína :
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5.4. Estrutura Quaternária
- Refere-se ao arranjo tridimensional de proteínas que tem mais 
de uma cadeia polipeptídica.
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- Estas cadeias polipeptídicas podem funcionar 
independentemente uma das outras ou trabalhar 
cooperativamente (Ex: Hemoglobina que possui quatro cadeias 
polipeptídicas).
OBS:
- Tanto a estrutura terciária e a estrutura quaternária são 
estabilizadas por ligações fracas
Pontes de hidrogênio, Interações hidrofóbicas e Interações iônicas.
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• Estrutura das proteínas
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Resulta no desdobramento e na desorganização das estruturas 
secundárias e terciárias sem a hidrólise das ligações peptídicas:
6. Desnaturação protéica
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Agentes desnaturantes de proteínas:
Calor
Extremos de pH
Detergentes
Solventes orgânicos (álcool ou acetona)
Uréia
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Consistem principalmente de um único tipo de estrutura secundária.
Cadeia polipeptídicas mais estendidas.
Fornecem suporte, forma e proteção externa.
São insolúveis em água (grande quantidade de aminoácidos apolares).
Exemplos: 
α-queratina Colágeno
7. Proteínas fibrosas
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As alfa queratinas evoluíram no sentido de serem resistentes.
Encontrada no cabelo, unhas, cascos, chifres e na camada externa 
da pele.
As alfa queratinas são formadas somente por alfa hélices.
7.1. α-queratina
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O colágeno também evolui no sentido de ser resistente.
Encontrado em cartilagens, tendões e na córnea dos olhos.
Formado por alfa hélices.
Três cadeias polipeptídicas se enovelam
7.2 Colágeno
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A seqüência de aminoácidos no colágeno é Glicina - X- Prolina ou 
Glicina -X – Hidroxiprolina:
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Defeitos genéticos relacionado a estrutura do colágeno: resultam na 
substituição do aminoácido glicina por outro qualquer.
Osteogenesis imperfecta: formação óssea anormal em bebês
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Síndrome de Ehlers Danlos: juntas frouxas
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Consistem de vários tipos de estrutura secundária.
Cadeias polipeptídicas aparecem de forma esférica ou globular.
Tem função enzimática e regulatória.
8. Proteínas globulares42
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- Proteína ligante de oxigênio presente nas células musculares.
- Função: armazenar oxigênio.
- Abundante nos músculos de animais aquáticos.
- Contém uma única cadeia polipeptídica de 153 aminoácidos (8 
segmentos alfa hélice e dobras beta) e um grupo heme:
8.1 Mioglobina 
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- Componente da cadeia respiratória das mitocôndrias.
- Apresenta uma única cadeia polipeptídica de 100 aminoácidos. 
- Contém estruturas em α-hélice, dobras β e segmentos enovelados e 
estendidos.
- Contém um grupo heme.
8.2 Citocromo 
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- Enzima presente na clara de ovo e nas lágrimas. Atua como um 
agente bactericida.
- Apresenta uma única cadeia polipeptídica de 129 aminoácidos. 
- Contém estruturas em α-hélice, conformações β e dobras β.
8.3 Lisozima 
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- Enzima secretada pelo pâncreas no interior do intestino delgado.
- Apresenta uma cadeia polipeptídica de 124 aminoácidos. 
- Contém estruturas em α-hélice, conformações β e dobras β.
8.4 Ribonuclease
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- Embora cada uma das proteínas tenha uma estrutura distinta 
adaptada para a função biológica em particular, elas apresentam 
várias propriedades comuns:
- São enoveladas 
- Aminoácidos apolares se encontram no interior da proteína
- Aminoácidos polares estão localizados na superfície.
- Estabilizadas por interações fracas.
Resumindo....
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