Questões 1 resolvida

Prévia do material em texto

Desenhe a fórmula básica de um aminoácido.
1-) Classifique os 20 aminoácidos segundo suas propriedades químicas.
Aminoácidos alifáticos: Glicina, Alanina
Aminoácidos ramificados: Valina,Leucina e Isoleucina.
Aminoácidos com dois ácidos,sendo um no grupo R: Aspartato Glutamato
Aminoácidos que confere rigidez à proteína,cadeia não gira: Prolina
Aminoácidos amidas: Aspargina, Glutamina
Aminoácidos com hidroxilas (ponte de H): Serina, Treonina
Aminoácidos que apresentam enxofre (ponte dissulfeto): Cisteína e Metionina
Aminoácidos Aromáticos: Fenilalanina, Tirosina, Triptofano
Aminoácidos com grupo Amino: Histidina, Lisina, Arginina
2-) Como os aminoácidos se organizam para formar as proteínas?
Os aminoácidos se unem por uma ligação covalente, denominada ligação peptídica que se forma pela perda de água do grupo carboxila, de um aminoácido, que doa um OH e do grupo amina, de outro aminoácido, que fornece um H.Essa ligação ocorre repetidamente entre todos os aminoácidos até se formar a proteína que é junção de muitos aminoácidos (mais de 20).
3-) O que é uma estrutura primária de uma proteína? Quais as forças químicas que as mantêm?
A estrutura primária de uma proteína é a sequência de resíduos de aminoácidos, que são mantidos pela ligação covalente entre o grupo amino e o grupo ácido de seus constituintes
4-) Qual a influência da estrutura primária de uma proteína nas suas estruturas secundárias, terciárias e quaternárias?
As estruturas secundárias, terciárias e quaternárias de um aminoácido é determinada por sua sequência de aminoácidos, ou seja, estrutura primária, pois a maioria das desnaturações são reversíveis.Também caso ocorra uma modificação na sequencia de aminoácidos uma proteína pode ser totalmente modificada provando a importância dessa estrutura. .Ela determina como a proteína se dobra em uma estrutura tridimensional e com isso determina sua função.
5-) Quais forças mantêm as estruturas secundárias e terciárias das proteína?
As estrutura secundárias são mantidas por ligações de hidrogênio ente o átomo de Hidrogênio ligado ao átomo de Nitrogênio eletronegativo de um ligação peptídica, e um Oxigênio eletronegativo do grupo carbonila do quarto aminoácido na extremidade aminoterminal dessa ligação peptídica. Já a estrutura terciária são mantidas pelas ligações entre os grupos R´s, por pontes de hidrogênio, Van der Walls,ponte de dissulfeto, interações hidrofóbicas e pontes salinas.
6-) Por que as proteínas se prestam ao reconhecimento molecular?
Em membranas as proteínas têm a função de reconhecer e transportar substancias que sejam úteis a célula ou secretar produtos já por ela utilizados.Logo a propriedade de reconhecimento se deve ao fato da conformação da proteína se especializar no reconhecimento de poucos produtos a serem transportados.
7-) As proteínas são compostas apenas de aminoácidos?
Algumas proteínas, de conformação quaternária, podem apresentar grupos prostéticos, formado por um íon metálico ou um outro grupo orgânico – que não um aminoácido - por uma ligação covalente. Como acontece nas hemoglobinas que são ligadas a um grupo Ferro.
8-) Suponha que você tenha que projetar um canal da membrana celular que deixa passar o sódio,mas não íons positivos maiores que ele, nem íons negativos. Como você planejaria esse canal? Lembre-se que parte da membrana celular é hidrofóbica.
Um canal protéico com área seletora para sódio neutro e uma mudança na conformação que seria ativado com o encaixe deste fecharia a porção extracelular abrindo assim a porção intracelular de modo que o sódio ficaria exposto somente a porção interna.
ENZIMAS 
9-) Por que as enzimas são específicas para seus substratos?
Devido a reações químicas que ocorre entre o substrato e o grupo funcional da enzima, essa especificidade se deve ao sítio de ligação, que é um arranjo tridimensional especial dos aminoácidos de uma determinada região da molécula, geralmente complementar à molécula do substrato.
10-) Como as enzimas diminuem a energia de ativação de uma reação?
A diminuição da energia de ativação se da pelos rearranjos das ligações químicas do complexo Enzima+Substrato, ou seja, pela modificação conformacional desse complexo. São reações químicas dos mais variados tipos que ocorre entre o substrato e os grupos funcionais da enzima (cadeias laterais de aminoácidos específicos, íons metálicos e coenzimas). Com isso, a molécula fica mais simples devido a sua desestabilização de forma a diminuir sua energia de ativação
11-) Qual o efeito das enzimas sobre o equilíbrio de uma reação?
Com o favorecimento das colisões efetivas as enzimas diminuem o complexo de ativação e favorecem a formação dos produtos fazendo com que haja uma relação produto reagente no fim da reação. Quando a enzima não participa de uma reação a formação dos produtos é significativamente menor e em alguns casos até inexistente.
12-) Como sabemos qual o sentido que uma reação ocorre?
Uma reação ocorre “espontaneamente” para o sentido há uma redução no valor de ∆G.
Caso ocorra uma reação que aumenta este valor, pode se inferir que ela foi realizada com o fornecimento de energia.
13-) Desenhe um gráfico representando a velocidade da reação quando se varia a concentração do substrato para uma enzima que segue a cinética de Michaelis e Metem. Desenhe neste gráfico as curvas desta mesma enzima na presença de um inibidor competitivo e de um inibidor não competitivo. Assinale no gráfico a velocidade máxima e o Km. O que estas duas constantes nos informam sobre as enzimas?
O KM é usado como uma medida da afinidade da enzima pelo substrato, quanto menor o KM, mais forte é ligação do substrato pela enzima, o aumento do KM mostra que a velocidade inicial na ausência de inibidor competitivo é menor.
Vmax varia de uma enzima para outra, ela varia de acordo com os passos limitantes da velocidade este é o ponto mais alto de energia da reação S e P.
14-) O que é uma enzima alostérica?
São aquelas que funcionam por meio de ligações não-covalentes, reversível de um metabolito regulador, ou modulador, elas possuem outras formas induzidas pelos moduladores. Esses moduladores podem ser estimuladores ou inibidores (ou efetuadores alostericos positivos e negativos). Normalmente o próprio substrato é o modulador e o sitio ativo dessas enzimas tem um ou mais sítios alosterico para ligação do modulador
De acordo com as explicações dados em sala de aula, explique as estruturas da proteína e dê um exemplo de cada uma delas.
As proteínas apresentam a estrutura primaria, secundária, terciaria e quaternária.
A estrutura primária é dada pela sequência de resíduos de aminoácidos, que se unem pela desidratação, por ligações covalentes, onde o grupo amino doa um H e o grupo carboxila doa um OH.
Na estrutura secundária verifica-se arranjos estáveis dos resíduos de aminoácidos,dando origem a conformações freqüentes, é a primeira estrutura conformacional da proteína, são α-Helice, folha β , hélice do colágeno, volta Ω.
Já as estruturas terciárias são todos os dobramentos tridimensionais realizadas entre os grupos R´s, é o segundo nível de conformação, como conformação de barril ou sela.E a quaternária é quando a proteína possui mais subunidades polipeptídicas unidas por pontes de H, ou força de Wan de Valls,ou ponte dissulfeto ou interação hidrofóbica, entre os grupos R´s.
Quais os fatores que podem levar a degradação de uma proteína? Explique-os.
Alterações no meio em que se localiza a proteína podem levar a modificações estruturais que resultam em sua perda de função, ou seja, acontece sua desnaturação, que podem ocorrer pela mudança de temperatura – que afeta as ligações de hidrogênio, que se desfazem e assim sua estrutura pode ser modificada – modificações extremas do pH, essas alteram a carga da proteína provocando repulsão eletrostática e o rompimento também de ligações de hidrogênio.Certos solventes orgânicos – que atuam rompendo ligações hidrofóbicas que estabilizam proteínas globulares. Mas nenhumadessas alterações são fortes o suficiente para quebrar as ligações covalentes (estrutura primária), portanto o rompimento ocorre nas estruturas secundárias, terciárias e quaternárias.
Explique os aminoácidos não-essenciais e essenciais. Dê exemplos de cada um deles.
Aminoácidos essenciais: são aqueles que nosso organismo sintetiza, ou seja não precisamos adquiri-los por meio da alimentação. São eles: arginina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano, valina.
Aminoácidos não-essenciais: não são sintetizados pelo nosso organismo, temos que consegui-los por intermédio de nossa dieta, os aminoácidos não-essenciais são alanina,aspargina,aspartato,cisteína,glutamato,glutamina,glicina,prolina,serina,tirosina.
Explique o mecanismo de ação das enzimas.
A enzima se liga ao substrato por meio do sítio ativo, tanto a enzima quanto o substrato sofrem conformação para o encaixe, a enzima não aceita simplesmente o substrato, o substrato é distorcido para conformação exata do estado de transição, denominado encaixe por indução, formando o complexo enzima/substrato e , ao completar a reação catalítica, a enzima libera o produto. Tal reação pode ser traduzida através da equação: E + S -> ES -> E + P, em que E – enzima, S – substrato, ES – complexo enzima/substrato e P – produto. A enzima funciona como catalisador biológico, diminuindo a energia de ativação dos reagentes.
Comente sobre os tipos de inibidores enzimáticos.
Há muitas moléculas que podem inibir a ação das enzimas, elas são classificadas como:
- Inibidores irreversíveis: se ligam as enzimas levando a inativação definitiva desta.
- Inibidores competitivos: competem com o substrato pelo centro ativo da enzima. Estas moléculas apresentam configuração semelhante ao substrato e por isso são capazes de se ligarem ao centro ativo da enzima. Eles produzem um complexo enzima-inibidor que é semelhante ao complexo enzima-substrato.
- Inibidores não-competitivos: não tem semelhança estrutural com o substrato de reação que inibem. A sua inibição se dá pela sua ligação a radicais que não pertencem ao grupo ativo. Esta ligação vai alterar a estrutura da enzima e inviabiliza a sua catálise.