Bioquímica proteínas

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Peptídeos
São classificados quanto ao número de aminoácidos.
“São biomoléculas formadas a partir de dois aminoácidos interligados através de uma ligação covalente – LIGAÇÃO PEPTÍDICA”
Podem ser componentes de : venenos, adoçantes. Peptídeos improtantes: insulina, carnosina, ocitocina...
O aspartame, por exemplo, é um dipeptídeo.
PROTEÍNAS
Biomoléculas formadas por mais de 100 L α aminoácidos.
FUNÇÕES:
Estrutural - faz parte da estrutura das células, tecidos, órgãos..
Regulação/Hormonal – insulina, glucagon
Enzimática – catálise
Visão – atraves da rodopsina
Energética
Transporte de subst. – hemoglobina, transporte de oxigênio.
Armazenamento de subst – ferritina (figado), mioglobina(musculos)
Defesa – anticorpos, IMUNOGLOBULINAS
4kcal/1g de proteínas
“As unidades de repetição são planos de amida com ligações peptídicas. Tais planos são capazes de girar em torno de seus átomos de carbono, de modo a criar conformações tridimensionais das proteínas.”
NIVEIS DE ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURA PRIMÁRIA
*SEQUÊNCIA organizada de aminoácidos interligados.
A estrutura primária refere-se a ordem na qual os aminoácidos estao ligados entre si.
Sua organização correta é de extrema importância, pois determina a estrutura tridimensional da proteína que confere o funcionamento correto de cada proteína.
Ex: Hemoglobina(proteína com estrutua quartenária) – 
Hemoblgina A1 – normal
Hemoglobina S – 6º aminoácido da cadeia B foi trocado, no lugar da valina foi colocado glutamato– hemoglobina defeituosa S anemia falciforme.
ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
*ARRANJO espacial de resíduos de aminoácidos
Alfa hélice; folha pregueada; helicoidal(colágeno)
Alfa Hélice
Possui passo (espaçõ de uma hélice) e 0,5nm – 3,6 resíduos de aminoácidos.
Cadeias laterais ficam fora do “tubo” de alfa hélice.
Força de manutenção – pontes de hidrogênio
*cabelo seco, pele, casco, unhas, pena, lã.
Folha Pregueada
Paralelas – cadeias no mesmo sentido
Antiparalelas – cadeias em sentidos opostos
Pico e Vale – Cα + radical
Subida e descida - CHON(lig. Peptídica)
Força de manutenção – Pontes de hidrogenia
*nas paralelas, as pontes são perpendiculares a cadeia
Paralelas: cabelo esticado, vapor úmido – queratina
Antiparalelas: seda, fibroína.
Helicoidal
Colágeno – 3 fios
Passo: 0,86 nm – 3 resíduos de aminoácido
33% Glicina – a cada 3 resíduos, 1 é glicina
22% Pro, Hpr – ligação peptídica “em cotovelo” – ocupa mais espaço
11% Alanina
Força de manutenção – Van der wals
*toda proteína que não for colágeno tem a-hélice 
	
ESTRUTURA TERCIÁRIA
*AGREGAÇÃO 
Globulares
 *fibras não tem estrutura terciária
Força de manutenção – Ligação covalente (ponte dissulfídica)
 - Forças de atração
ESTRUTA QUARTENÁRIA
*ASSOCIAÇÃO
Juntos, mas não ligados. Contituídas por 2 cadeias plipeptídicas – cada cadeia: monômero
Forças de manutenção – Forças de atração
*hemoglobina(tetrâmero)
Comportamento das proteínas em soluções aquosas
Para ser solúvel, uma proteína precisa:
Estar ionizada CARGA LÍQUIDA ≠ 0
Ser polar ATRAIR ÁGUA DE SOLVATAÇÃO
*as moléculas da água de solvatação se repelem devido a sua polaridade (extremidade com cargas iguais)
ÁCIDOS OU BASES pH do meio
Ionização: Nas proteínas quem se ioniza são as cadeias laterais.
PH ÁCIDO:
Carga + proteína ácida!
*continua sendo positiva, atrai água para sua superfície – AGUA DE SOLVATAÇÃO
*como a proteína é polar, dissolve-se na água.
PH ALCALINO
Carga - proteína básica!
*quem gerou a carga negativa¿ - COO-
*continua sendo negativa. Gerou íon – atrai agua de solvatação = solúvel!
CARGA LIQUIDA = 0
Proteína zwitterion/anfótera
*não há carga liquida NÃO É SOLUVEL PROTEÍNA PRECIPITADA!!!
 pI – pH do meio onde a proteína está presente na forma anfótera.
A maioria das proteínas não é solúvel pois apenas 5 dos 20 aminoácidos são polares. (acidos e básicos)
Salting in e Salting out
São formas de precipitação reversíveis
SALTING IN
Precipitação por retirada de sal
Solubilização com adições de sais
*Quase toda proteína flocula em água destilada
*PROTEÍNA + SAL solubiliza em água(clara do ovo, sangue)
Ex: Na+ Cl – 
Cria polaridade na proteína. Gera carga artificial atrai agua de solvatação.
Se adcionar água, a concentração de sal diminui proteína precipita
SALTING OUT
Precipitação pela adiçaõ EXCESSO de sais
*excesso de sal : desisdrata retira agua de solvatação
 Neutraliza cancela as cargas da proteína. (proteína com carga líquida 0 -
 precipita)
Clara de ovo num prato sujo de omelete
– se adcionarmos água, ela se torna esbranquiçada – diminui a concentração de sal - precipitada. SALTING IN
- Se adcionarmos sal, ela se torna transparente – aumenta a concentração de sal – solúvel.SALTING IN
- Se adcionarmos mais sal ainda, além do max. De solubilização, ela se torna esbranquiçada – precipitada por excesso de sal – SALTING OUT
Classificação das proteínas
FIBROSAS - insolúveis
*colágeno, queratina, elastina, fibrinogênio
Fibrinogênio quando perde aminoácidos é convertido em FIBRINA
GLOBURLARES – solúveis
*albumina, globulina, proteínas vegetais, proteínas básicas, enzimas...
As proteínas podem também ser classificadas de acordo com os produtos de sua hidrolise em SIMPLES e CONJUGADAS
PROTEÍNAS SIMPLES
São classificadas de acordo com a sua solubilidade
Albuminas
*LACTOALBUMINAS, SOROALBUMINAS
Globulares
Solúveis em – água pura, soluções neutas, pI na faixa de pH 5-7
Precipitm em – altas concentrações de sulfato de amônio
Globulinas
*SOROGLOBULINA, OVOGLOBULINA
Levemente solúveis em água pura
Solúveis em – soluções diluídas de sais neutros
Precipitam – quando concentraçao de sulfato de amônio chega a 50% de saturação
Prolaminas
*proteínas vegetais: zeína(milho), avenina(aveia), secalina (arroz), papaína(leite do mamão)
Solúveis em – álcool 70 – 80%
Insolúveis – etanos absoluto, agua pura, sais neutros
Papaína enzima – hiddroliza ligações peptídicas AMACIADOR DE CARNE!
Albuminóides
*QUERATINA, COLÁGENO, ELASTINA, OSSEÍNA
Insolúveis em – água, soluções neutra, ácido e base diluídos.
FIBRILARES
Histonas
*componentes de NUCLEOPROTEÍNAS
Proteínas BÁSICAS de ALTO peso molecular
Alto conteúdo de arginina, histidina, lisina
Solúveis em – água, soluções ácidas diluídas, soluções neutras
Precipita em – amônia diluída
São coaguláveis pelo calor
Protaminas
*associadas com acidos nucleicos em espermatozóides de peixe como salmão(salmina( e esturgião(esturina.. caviar)
muito básicas, de BAIXO peso molecular
alta porporção de arginina
NÃO são coaguláveis pelo calor
Soluveis em – água
PROTEÍNAS CONJUGADAS
São proteínas que contêm além das cadeias polipeptídicas grupos não proteícos, chamados de GRUPOS PROSTÉTICOS.
São classificads de acordo com o grupo prostético:
Nucleoproteínas
GRUPO PROSTÉTICO – ác. Nucleíco
Presente em : nucleína (histona + protaminas + ac.nucleicos)
Glicoproteínas
GRUPO PROSTÉTICO – CARBOIDRATOS
+ do que 4% de carboidrato – MUCOPROTEÍNAS
Presente em : fibrinogênio, proteínas plasmáticas
Principais contituintes do sistema ABO
Cromoproteínas
“coloridas”
GRUPOS PROSTÉTICOS – grupos cromófilos (heme, riboflavina...)
Presentes em: hemoglobina, mioglobina, citocromo, hemocianina, flavoproteínas
Metaloproteínas
GRUPO PROTESTICO – metais
Presentes em: hemoglobina, ferritina, citocromo oxidade
Fosfoproteínas
GRUPO PROSTETICO – orto, pirofosfato ou fosfodiester
Presentes em – caseína, ovoalbumina da clara, fosfoproteína da gema, pepsina, fosforilase..
Lipoproteínas
GRUPOS PROSTÉTICOS – lipideos(troglicerideos ou colesterol)
Presentes em: euglobinas sérias, b globulinas séricas, tromboplastina
QUEIJO caseína precipitada(anfótera)
Como se faz queijo¿ - pH do leite é por volta de 6. Se colocar limão, por exemplo, até o pH do leite alcançar o pI da caseína, ela precipita. (pI da caseina – 4,7)
Leite estragado(natural) bactérias fermentam a lactose – produz ácido que baixa o pH do leite caseína precipita.