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* Biomoléculas Aminoácidos e Peptídeos * E uma molécula orgânica formada por átomos de carbono, hidrogênio, e nitrogênio unidas entre si de maneira característica. Alguns aminoácidos também podem conter enxofre. * AMINOÁCIDOS Estruturas MONOMÉRICAS que formam proteínas através de ligações peptídicas entre os Aa. 1806 – descoberta do primeiro aminoácido, ASPARAGINA, encontrado no aspargo. Até 1938 – descoberta dos 20 aminoácidos existentes, o último foi a TREONINA. * Todos 20 Aas são -aminoácidos. Possuem grupo carboxila (COO-) e amino (NH3+) ligados ao mesmo átomo de carbono (carbono α). Diferem nas cadeias laterais, ou grupos R. Formula geral dos -aminoácidos AMINOÁCIDOS Fórmula geral e estrutura tridimensional * -grupo - amina se localiza no 1° C após o grupo funcional. -grupo - amina se localiza no 2° C após o grupo funcional. -grupo - amina se localiza no 3° C após o grupo funcional. AMINOÁCIDOS Fórmula geral e estrutura tridimensional - aminoácidos são os que têm uma maior importância, pois são UTILIZADOS PARA A SÍNTESE PROTÉICA (proteínas naturais). Existem tipos de aminoácidos conforme a localização do grupo funcional. * AMINOÁCIDOS * ● Para os Aas comuns, EXCETO GLICINA - H, o carbono α está ligado a 4 diferentes grupos e forma 2 arranjos espaciais. ● Os Aas apresentam 2 estereoisômeros. ● Toda molécula com centro quiral são opticamente ativos: ● Não são sobrepostas uma a outra. Estereoquímica Fórmula geral e estrutura tridimensional * Estereoquímica Fórmula geral e estrutura tridimensional Imagem especular não-superpostas – demoninadas de quirais. * Estereoquímica: Imagem especular não-superpostas * Estereoquímica Fórmula geral e estrutura tridimensional * Nomenclatura Convenção de Fischer São explicadas pelo sistema D, L proposto em 1891 por Emil Fischer. Cada centro assimétrico pode ter duas configurações possíveis. Ex. Isômeros espaciais ou estereoisômeros, do gliceraldeído são designados: D-gliceraldeído L-gliceraldeído. * Nomenclatura Regra aplicada para os Aas: D - aminoácidos = grupo NH3 na DIREITA. L - aminoácidos = grupo NH3 na ESQUERDA. Todos os AAs originários das proteínas apresentam configuração L. * Nomenclatura Os carbonos são alinhados verticalmente e: OH para direita = D – gliceraldeído (Destrógira) OH para esquerda = L – gliceraldeído (Levógira) Ligações que se afasta do observador Ligações dirigidas para o observador * Estereoquímica: Não são encontrados em proteínas * Estereoquímica: O Aa glicina é aquiral. * * Aa variam na ESTRUTURA, TAMANHO e CARGA ELÉTRICA que influenciam a sua solubilidade em água. * * CLASSIFICAÇÃO E CARACTERÍSTICAS DOS AMINOÁCIDOS Os AAs são classificados de acordo com a Polaridade das cadeias laterais: Grupo R - apolares Grupo R - aromáticos Grupo R - polares não-carregados Grupo R - polares carregados positivamente Grupo R – polares carregados negativamente * O estudo da composição e polaridade do grupamento R permite agrupar os aminoácidos em quatro classes distintas: a) Aminoácidos com grupamento R apolar ou hidrofóbico: São os menos solúveis, devido à ausência de grupamentos hidrofílicos no grupamento R. b) Aminoácidos com grupamento R polar não-carregado: Possuem grupamentos hidrofílicos na cadeia carbonada que não se ionizam, porém conferem maior solubilidade ao aminoácido. c) Aminoácidos com grupamento R polar carregado positivamente (básicos): d) Aminoácidos com grupamento R polar carregado negativamente (ácidos): CLASSIFICAÇÃO E CARACTERÍSTICAS DOS AMINOÁCIDOS * • Cadeia alifática hidrocarbonada: alanina, leucina, isoleucina, valina e prolina; CLASSIFICAÇÃO E CARACTERÍSTICAS DOS AMINOÁCIDOS a) Aminoácidos com cadeias laterais Apolares ou hidrofóbico: • Anel aromático: fenilalanina e triptofano; • Enxofre: metionina. • Hidrogênio: glicina Hidrocarboneto alifático Ausência de um anel benzeno Cíclico alifático Prolina é, na realidade, um iminoácido onde o grupamento R é um substituinte do aminogrupo. * • Hidroxila: serina, treonina e tirosina; b) Aminoácidos com cadeias laterais polar não-carregado: CLASSIFICAÇÃO E CARACTERÍSTICAS DOS AMINOÁCIDOS • Grupo Amida: asparagina e glutamina; • Sulfidrila: cisteína; * b) Aminoácidos com cadeias laterais polar não-carregado: CLASSIFICAÇÃO E CARACTERÍSTICAS DOS AMINOÁCIDOS * c) Aminoácidos com cadeias laterais básicas (polar carregado positivamente em pH neutro (básicos)): lisina, arginina e histidina; Todos possuem grupamento R de carbonos e NITROGÊNIO - N do R. CLASSIFICAÇÃO E CARACTERÍSTICAS DOS AMINOÁCIDOS * d) Aminoácidos com grupos carboxila em suas cadeias laterais (R polar carregado negativamente (ácidos)): Ácido aspártico e ácido glutâmico. Ionizarem em pH fisiológico adquirindo carga negativa no grupamento carboxila (-COO-). CLASSIFICAÇÃO E CARACTERÍSTICAS DOS AMINOÁCIDOS Perdem um próton * * * A metade (10) dos aminoácidos é sintetizada pelo organismo e vai suprir as necessidades celulares; aqueles que não são sintetizados precisam estar presentes na dieta e são chamados de AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS e os aminoácidos NÃO-ESSENCIAIS aqueles que são sintetizados no organismo. Aminoácidos essenciais e não-essenciais * AMINOÁCIDOS * AMINOÁCIDOS INCOMUNS: Eles são derivados de AA comuns e são produzidos por modificações dos AA depois da proteína ser sintetizada pelo organismo. O processo de formação de AA incomuns é chamado de MODIFICAÇÃO PÓS-TRADUÇÃO. Adição de grupos químicos nas cadeias laterais do AA: hidroxilação, metilação, carboxilação e fosforilação. * Tirosina Tiroxina Adição de um anel aromático e iodo na cadeia laterial Aminoácidos Incomuns: * * * FUNÇÕES BIOLÓGICAS DOS AAs - Estrutura da célula. - Hormônios. - Receptores de proteínas e hormônios. - Transporte de metabólitos e íons. - Atividade enzimática. - Imunidade. - Gliconeogênese no jejum e diabetes. PROPRIEDADES ORTOMOLECULARES - Antioxidante. - Pro-oxidante. - Metilação - Desintoxicante. - Precursor de hormônios. * A FUNÇÃO ENERGÉTICA dos aminoácidos não é, certamente a sua principal função, uma vez que CARBOIDRATOS e LIPÍDIOS são melhores aproveitados no metabolismo energético. Entretanto, os aminoácidos são importantes FONTES DE ENERGIA durante o exercício físico intenso e de longa duração fornecendo substrato para a neoglicogênese (aminoácidos glicogênicos). * PEPTÍDEOS Biomoléculas Aminoácidos e Peptídeos * LIGAÇÃO PEPTÍDICA PEPTÍDEOS Definição São polímeros de α-aminoácidos, que se polimerizam por eliminação de um mol de H2O. * LIGAÇÃO PEPTÍDICA PEPTÍDEOS Definição São polímeros de α-aminoácidos, que se polimerizam por eliminação de uma molécula de H2O. * Os peptídeos são formados por aminoácidos que se ligam COVALENTEMENTE, formando longas cadeias NÃO RAMIFICADAS, através de ligações peptídicas envolvendo o radical amino (-NH2) e o radical ácido (-COOH), havendo a liberação de uma molécula de água. LIGAÇÃO PEPTÍDICA PEPTÍDEOS * * LIGAÇÃO PEPTÍDICA O resíduo de AA na extremidade com o grupo α–amino é o resíduo terminal amino (N-terminal) e o resíduo na outra extremidade, grupo carboxila livre, é o resíduo terminal carboxila (C-terminal) O primeiro aminoácido da cadeia peptídica é aquele que possui o grupamento amino-terminal e o último, o que possui o livre o grupamento carboxila-terminal. * CLASSIFICAÇÃO DOS PEPTÍDEOS Classificados de acordo com o número de resíduos de AA na cadeia: DIPEPTÍDEOS – 2 resíduos de AA. TRIPEPTÍDEOS – 3 resíduos de AA. TETRAPEPTÍDEOS – 4 resíduos de AA. PENTAPEPTÍDEOS – 5 resíduos de AA. OLIGOPEPTÍDEOs – uns poucos resíduos de AA. POLIPEPTÍDEOS - são polímeros lineares de 11 até 40 resíduos de AA. Mais de 40 resíduos é considerado proteína. Proteínas apresentam as mesmas características físico-químicas dos aminoácidos. * PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA BIOLÓGICA Os menores peptídeos podem ter efeitos biológicos importantes. Ex: Aspartame - L-aspartil-L-fenilalanil metil éster, adoçante artificial. Hormônios são peptídeos pequenos: Ocitocina (estimula contração uterina), Bradicinina (inibe inflamação dos tecidos), Tirotropina (hormônio da hipófise). Venenos tóxicos de cogumelos e alguns antibióticos. Insulina e Glucagon (hormônios pancreáticos). Corticotropina (estimula córtex adrenal). * PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA BIOLÓGICA Aminoácidos e neurotransmissores TRIPTOFANO Em geral, os indivíduos deprimidos têm níveis baixos de serotonina no sistema nervoso central. A serotonina controla a liberação de alguns hormônios e a regulação do ritmo circadiano, do sono e do apetite. Diversos fármacos que controlam a ação da serotonina como neurotransmissor são atualmente utilizados, em patologias como a ansiedade, depressão, obesidade, enxaqueca e esquizofrenia, entre outras. * PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA BIOLÓGICA Aminoácidos e neurotransmissores Tirosina Noradrenalina Adrenalina Hormônio de ``fuga e luta`` Aumenta a liberação de glicose * * * Erros inatos do metabolismo Na ausência das enzimas responsáveis pela degradação de aminoácidos, há o seu acúmulo no sangue e excreção urinária e, conjuntamente, ocorre o aparecimento de sintomatologia diversas - síndromes genéticas conhecidas como erros inatos do metabolismo. SÃO POTENCIALIZADAS QUANDO HÁ AUMENTO DA INGESTÃO DE AMINOÁCIDOS. * TIROSINA A tirosina, um aminoácido, é normalmente convertida pelo organismo em um pigmento conhecido como melanina. O albinismo resulta da incapacidade do organismo em produzir melanina, o que pode ser atribuído a um dos vários possíveis defeitos do metabolismo da tirosina. * Medicamentos quirais produzidos sinteticamente constituem uma mistura racêmica (presença de isômeros). Eles têm em sua estrutura átomos com orientação tridimensional, uma modificação dessa orientação ocasiona a diminuição ou mudanças nos efeitos biológicos do medicamento. Um quadro de enfermidade na Europa, em 1960. Comercialização da TALIDOMIDA, um medicamento com efeito tranquilizante e sonífero, trouxe conseqüências irreversíveis para às gestantes da época. * * * Os aminoácidos presentes nas proteínas agrupados de acordo com a polaridade do grupamento R. apolares com R = cadeia hidrocarbonada; B) apolares com R = anel aromático; C) apolar com R contendo S; D) apolar com R = H; E) polar não carregado com R contendo OH; F) polar não carregado com R = amida; G) polar não carregado com SH; H) polar carregado positivamente (bases); I) polares carregados negativamente (ácidos). * FIM!
