cola bioq

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Ligação peptídica: ligação do grupo carbonila com o grupo amino de outro AA. É uma ligação simples,mas se comporta parcialmente como ligação dupla, e isso faz com que não haja possibilidade de rotação em torno da ligação, sendo assim os quatro átomos não trocam de lugar, ficando dispostos em um plano rígido. Configuração trans. Rompimento pode ser feito por ácidos, bases , enzimas proteolíticas
Classificação das prot: Função: catalítica-enzima, contração-actina e miosina, regulação gênica-histona, hormônio-insulina, estrutural-colágeno, transporte-hemoglobina, proteção-imunoglobulina. Solubilidade: albumina-em água e sol salina, globulina-pouco em água, mas solúvel em sol salina, prolamina-em etanol, histona-soluvel em sol salina, escleroproteína-insolúvel. Composição: simples-L alfa AA, conjugada: L alfa AA + grupo prostético (essenciais para o desempenho das atividades biológicas das prot). Forma tridimensional: Fibrosas- forma alongada, predomínio de um eixo que se sobrepõe sobre outro, cadeia em forma de espiral, INSOLÚVEIS com grupos apolares na superfície, ex queratina e colágeno. Globulares- cadeia enovelada, compactas, aspecto esférico ou globular, SOLÚVEIS com AA polares na superfície, nível terceário, ex enzimas e insulina.
Métodos de separação: Diálise: leva em conta o tamanho, separa moléculas de baixo peso molecular, é usada para purificação de proteínas. Eletroforese: separa por cargas, mas tbm influenciada por tamanho e forma. moléc vão para os pólos contrários de suas cargas. tam = cargas dif maior carga chega primeiro. tam dif e cargas = menor tam chega primeiro. forma dif e cargas = arredondada chega primeiro. Cromotografia: vel depende do grau de interação com a matriz. De exclusão: por tamanho, prot maiores chegam primeiro. De inclusão: para moléculas específicas, utiliza ligantes que reconhece quimicamente a proteína, tendo afinidade com esta.
PEPTÍDEOS: seq de AA cm baixo peso molecular(menos de 50 resíduos). com nh2 livre (n terminal) e cooh livre (c terminal). começa a contar no n para o c. 
Classificação: Natural: produzidos genticamente por uma célula, com função biológica específica, tamanho diversificado. De origem protéica: produzido por hidrólise parcial de prot maiores, sem função biol específica, com função nitricional. para exercerem suas funções os peptídeos e as proteínas devem estar corretamente codificados,se apenas um aa estiver diferente caracterizará uma protogenia.
Nomenclatura: a partir do n terminal coloca-se IL, mantendo o c terminal inalterado.
PROTEÍNAS: Estrutura primária: composição e seq de AA que compõe a proteína, sendo específica para cada uma. como se fosse a carteira de id. identifica o numero de AA, quais, a sequencia, o peso molecular, e as lig covalentes. a forma determina a função, se ocorre alteração de um AA altera junto com a forma a função da prot. Estrutura secundária: relação entre AA que estão rpoximos na seq da cadeia. cadeia principal enrrolada em um eixo secundário. formas de se determinar uma estrut secundária: ALFA hélice: cadeia enrolada em torno de um eixo imaginário assumindo forma de um espiral. PASSO DE HÉLICE: 3,6 resíduos de AA, distancia entre o andar de cima e o de baixo da mola. ocorrência de pontes de hidrogênio soa estabilidade para a cadeia. fatores impeditivos de alfa hélice: ocorrência de AA com radicais volumosos, com mesma carga na sequencia, e ocorrência de prolina, que é um iminoácido, não tendo amina livre, e não faz pontes de h, mudando o sentido da estrutura dando origem a globulares. BETA estrutura: fatores de manut entre as cadeias dispostas em beta estrutura são as pontes de h entre cadeias vizinhas. paralela: cadeia orientadas para o mesmo sentido com p de h inclinadas. anti-paralela: cadeias com orientação alteradas, com p de h perpendiculares. mista: duas coisas juntas. P de H entre as cadeias-BETA. P de H dentro da cadeia-ALFA. Estrutura terceária: PROTÔMERO: relações entre AA distantes na sequencia, mas próximos pelo enovelado da cadeia. cadeia em forma de novelo de lã, extremamente compacta, onde a cadeia dobra é onde tem prolina. mioglobina: tão compacta que só cabe 4 moléc de água dentro, rad polares para fora e apolares para dentro – solúvel. ligações trans. Fatores de manutenção,que estabilizam a estrutura 3aria: pontes de h(R de AA polares), pontes salinas ou atração iônica (aprox de cargas dif), interações idorfóbicas (aprox de apolares) e pontes SS (aprox de 2 cisteínas, limitam o sobramento da cadeia, e ocorre por oxid, é a única covalente forte). Estrutura Quaternária: Olígomérica. multiplicação de cadeias terceárias em uma única estrutura. sempre numero par de cadeias. ligações não covalentes (pontes de h, interações hidrofóbicas e pontes salinas) flexibilidade do movimento entre protomeros ocorre porque não tem ligações covalentes fortes(pontes SS)
Desnaturação: modificação da forma nativa de uma prot sem rompimento de ligações. São rompidos os fatores de manut. agentes: calor, as e bases fortes, produtos quim, mov bruscos das soluções. Renaturação: só ocorre quando o agente desnaturante for fraco. volta ao estado nativo de uma proteína desnaturada, quando é removido do meio o agente desnaturante. Se romper a cadeia não é desnat, é hidrólise.
ENZIMAS: catalizador de origem protéica (biocatalizador), alto peso molecular, prooduzido por cél vivas, responsavel pela reações que ocorrem nos seres vivos, princ metab celular. CGerais: macromoléculas, nível terceário(globulares) termolábeis(calor desnatura) e não dializáveis (n passam pela Membrana).
Catálise: catalizador participa da reação mas não faz parte do produto. acelera o processo da reação, mas no final permanece inalterado.QUÍMICA: metais e íons, pouco existentes e inespecíficas. BIOLÓGICA: enzimas muito existentes e especificas(por isso temos tantas enzimas atuando no organismo, praticamente uma enzima para cada reação/substrato.
Componentes: enzima, substrato, tampão, cofator tempo e temperatura. uma enzima age sobre um sobstrato, e através de um contato físico forma um complexo enzima/substrato, que libera o substrato tranformado em produto mais enzima livre.
Centro ativo: local da superfície da enzima que se liga transitoriamente ao substrato a ser tranformado. normalmente se apresenta como uma fenda na superfície da enzima. pequeno numero de radicais de AA localizados distantes na cadeia, porem próximo pelo enovelado dela. o centro ativo é tridimensional, o que justifica a alta especificidade das enzimas, o encaixe deve ter perfeito, por isso temos um numero mto grande de enzimas. 
Tipos de ligação: (ocorrem no momento da formação do complexo ES): atração iônica ou pontes salinas, pontes de h, e van der walles. as ligações não são fortes porque se fossem não liberaria o produto. por isso não inclui pontes SS . 
Ea: as enzimas dispensam em parte ou como um todo a necessidade da energia de ativação (energia fornecida ao sistema nec para que a reação comece). reações catalizadas por enzimas, baixa Ea
Co-fator enzimático: complementa o centro ativo, e se localizam junto a ele. Nec para atuação da enzima. ORGANICOS (COENZIMAS): grupo prostético (fad)-sempre ligado ao centro ativo. cosusbtrato (nad) se liberta da enzima , atuando em mais de uma. INORGANICOS: metais, Ca, P, Mg. a diferente entre grupo prostético e cosubstrato é o grau de dependência com a enzima. coenzima é quem realmente executa o trabalho, é a parte efetiva da enzima.
Enzimas Alostéricas: centro regulador do centro ativo, regulam as rotas metabólicas. enzimas que possuem distante do centro ativo um centro regulador, sobre o qual atuam ativadores e inibudores enzimáticos, esse centro regualador é oo centro alostérico. o centro alostérico muda a estrutura do centro ativo de modo a facilitar (modulador +) ou dificultar (modulador -) a reação enzima substrato. ROTAS METABÓLICAS: feedback. citrato leva o a, faz a enzima trabalhar, em decorrência disso tudo trabalha, ate que o ac palmítico é formado, e faz a enzima a parar de trabalhar. (esquema).
Enzimas
rígidas: modelo chave fechadura de Fisher. Enzimas Flexíveis: encaixe induzido de Koshland. Vel e temperatura: temp ótima para enzima trabalhar é 37, Max de rendimento com o min de desnaturação. a 50 gaus é a temp Max, depois começa a desnaturar. Isoenzimas: enzimas prod em locais dif, com estruturas dif, mas que catalizam a mesma reação. ex: alfa amilase salivar e alfa amilase pancreática catalizam a hidrolise do amido. Classificação: HIDROLASES: hidrolizam subastrato desdobrando em no min duas molec. com participação de água. imp na digestão. TRANFERASES: tranferencia de radicais de um doador p um aceptor. LIASES: fragmentam substrato sem hidrólise, sem part da água. LIGASES: juntam moléc sempre as custas de uma moléc de energia (ATP). OXIRREDUTASES: tranferem H ou elétron de um doador p um receptor. imp no mtabolismo, pois retira, energia dos alimentos. ISOMERASE: transfornam um substrato em um isomero óptico ou geométrico. Km(cte de Michaelis): cada enzima em relação ao seu substrato tem seu Km. é a [ ] de substrato capaz de fazer a enzima trabalhar com a metade da sua velocidade máxima. valor do km expressa a afinidade da enzima cm o substrato. quanto maior o km menos a afinidade. enzima reage primeiro cm qm tem mais afinidade, menor km.
Enzimas constitutivas: concentração não depende de nenhum fator. mantém a nível celular uma concentração constante (ind se vai frealizar algum trabalho ou não o seu num é o mesmo) Enzimas indutivas: só apresentam concentração apreciável quando esta presente seu indutor, que é o substrato ou um hormônio (só está presente na cél qnd tem o que fazer). ex insulina.
Zimogênios (proenzimas): formas inativas de enzimas para impedir a ação em locais indesejados. Garantem a integridade do local onde são produzodas,pois essas enzimas degradariam a parece celular se estivessem na forma ativa, sendo assim o zimogênio é a forma inativa da enzima. ex tripsinogênio(é inerte, não faz nada ate chegar na luz do intestino, onde vai ter uma enzima que vai tirar 6 residuos a partir no n terminal, dando origem a tripsina, que é a forma ativa da proteína). Inibição enzimática: REVERSÍVEL: envolve uma ligação N covalente entre inibidor e enzima. Competitiva: inibidor tem semelhança estrutural com o substrato da enzima. local de inibição é o centro ativo. reversão se da pelo aumento da [ ] do substrato. Não competitiva: enzimas halostéricas, local de inibição é distante do centro ativo, sem semelhança estrutural com o substrato. inibidor age como modulador -, não deixando acontecer a catalise. reversão se da pelo modulador +, que remove o inibidor por afinidade. útil para o controle de rotas metabólicas, qnd já se produziu mto um substrato x. NÃO REVERSÍVEL: envolve uma ligação covalente entro o inibidor e a cadeia lateral do sitio ativo.