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AMINOÁCIDOS 
INTRODUÇÃO E IMPORTÂNCIA 
As proteínas são as macromoléculas de maior 
abundância nas células vivas. Além disso as 
proteínas possuem uma enorme diversidade 
estrutural e funcional. As proteínas, por sua vez, 
são formadas por subunidades chamadas 
aminoácidos. Todas as proteínas são formadas a 
partir de um grupo de 20 aminoácidos, que formam 
as proteínas através de ligações covalentes numa 
sequência linear. Como cada um destes 20 
aminoácidos possui uma característica diferente, as 
propriedades de uma dada proteína dependem 
diretamente de quais aminoácidos estão presentes 
na sua estrutura. 
 
A dieta humana deve conter uma quantidade 
mínima de aminoácidos essenciais, aqueles que 
não são sintetizados endogenamente. Além disso 
problemas genéticos que resultam na deficiência de 
síntese de alguns aminoácidos levam ao 
desenvolvimento de sérias doenças. 
Os aminoácidos também podem ter um importante 
papel funcional mesmo não estando inseridos na 
estrutura de uma proteína. 
 
O que são aminoácidos essenciais? 
NOMENCLATURA DOS AMINÁCIDOS 
Muitos dos aminoácidos receberam nomes triviais, 
dependendo de como foram descobertos. Eles 
também possuem um código de abreviação de 3 e 
de 1 letra (Figura 6). 
 
ESTRUTURA DOS AMINÁCIDOS 
Todos os 20 aminoácidos encontrados nas 
proteínas possuem um grupo carboxílico e um 
grupo amino ligados ao mesmo carbono (C-), 
Figura 7. A diferença entre um aminoácido e outro 
está na cadeia lateral, também chamada de radical 
(R). As propriedade de cada um dos 20 
aminoácidos depende de sua cadeia lateral (Figura 
8). 
Como podem ser agrupados os aminoácidos? 
•Tamanho 
•Polaridade e Carga 
•Quiralidade 
QUIRALIDADE DOS AMINOÁCIDOS 
Observando a estrutura da glicina, podemos notar 
que este é o único aminoácido em que o o C- não 
é assimétrico. Todos os oiutros aminoácidos 
possuem o C- ligado a 4 grupos distintos, logo, 
este C- é um centro quiral. Devido ao arranjo 
tetraédrico da estrutura de um aminoácido, os 4 
grupos que estão ligados ao C- podem assumir 2 
arranjos espaciais distintos, que são imagens 
espectrais uma da outra e não podem ser 
superpostas. Estas 2 formas são chamadas de 
enantiômeros ou estereoisômeros. 
 
Como todas as moléculas com centros quirais são 
oticamente ativas, é possível classificá-las como D 
ou L. A classificação enentiomérica dos 
aminoácidos é baseada na estrutura do 
gliceraldeído (Figura 9). 
 
 
As proteínas são formadas por qual tipo 
enantiomérico de aminoácidos? 
 
Existem proteínas que possuem aminoácidos 
incomuns? 
PROPRIEDADE IÔNICA DOS AMINÁCIDOS 
Os aminoácidos quando estão em solução aquosa 
estão ionizados e podem atuar como ácidos ou 
como bases, o que é de grande relevância para o 
entendimento de suas propriedades químicas, 
físicas e biológicas. 
 
O que é um zwitterion? 
 
 
Uma vez que os aminoácidos são ionizáveis 
também podemos realizar curvas de titulação. Os 
aminoácidos possuem curvas de titulação 
características, que dependem da cadeia lateral e 
dos grupos ionizáveis presentes nesta (Figura 10). 
 
 
 
Qual o significado de pK? E de pI? 
 
Em termos de ionização, o que está 
acontecendo em cada um destes pontos? 
 
Qual a relação entre valor de pI e carga elétrica 
líquida de um aminoácido? 
 
PEPTÍDIOS 
INTRODUÇÃO E IMPORTÂNCIA 
Quando um aminoácido se junta a outro através da 
ligação entre o carboxi-terminal de um e o amino-
terminal de outro, esta nova molécula passa a se 
chamar peptídio. Se é formada por 2 aminoácidos, 
é chamada um dipeptídio; se por 3, um tripeptídio, e 
assim por diante. Os polímeros de aminoácidos são 
chamados de peptídios quando contém até cerca 
de 50 aminoácidos. A partir daí, estes polímeros 
são chamados de proteínas. 
 
O estudo dos peptídios é de grande importância 
porque serve como um preparativo para o estudo 
das proteínas; e também porque os peptídios, por si 
só, constituem uma classe de moléculas com 
grande importância nos organismos vivos. Uma 
grande parte dos hormônios são peptídios. 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
A ligação covalente entre 2 aminoácidos é chamada 
de ligação peptídica (Figura 11). Para que ele 
ocorra no ambiente fisiológico é necessário que o 
grupo carboxila esteja ativado, para possibilitar a 
saída do grupo hidroxila. 
Os aminoácidos numa estrutura peptídica são 
normalmente chamados resíduos, uma vez que 
perderam um hidrogênio do amino-terminal (N-
terminal) e uma hidroxila do carboxi-terminal (C-
terminal). A sequência de um peptídio é sempre 
descrita do N- para o C-terminal. 
A ligação peptídica é rígida e plana. Isto ocorre 
devido a um caráter parcial de dupla ligação entre o 
carbono da carbonila e o nitrogênio da amina. Isso 
impede que ocorra rotação neste eixo. Por outro 
lado, ocorrem rotações nas ligações entre 
nitrogênio e C- (rotação ) e entre C- e o 
carbono da carbonila (rotação ) (Figura 12). 
 
A sequência de aminoácidos numa estrutura 
peptídica ou protéica é chamada de estrutura 
primária. 
A ESTRUTURA PRIMÁRIA DE UM PEPTÍDIO E A 
RELAÇÃO COM SUA FUNÇÃO 
 
Já sabemos que as principais características dos 
aminoácidos são em decorrência do tipo de cadeia 
lateral. 
 
Desta maneira, fica claro que a atividade biológica 
de um dado peptídio, bem como as características 
físico-químicas deste peptídio, estão intimamente 
ligados à sequência e aos tipos de aminoácidos 
que o constituem (Figura 13). 
 
Entre os peptídios com relevante atividade biológica 
podemos citar a insulina, o glucagon, a 
angiotensina e a bradicinina. 
Como você entende a relação entre sequência 
de aminoácidos e atividade biológica de um 
peptídio? 
 
Qual a importância biomédica da síntese 
química de peptídios? 
 
 
PROTEÍNAS 
INTRODUÇÃO E IMPORTÂNCIA 
 
Como foi dito anteriormente, as proteínas são as 
macromoléculas de maior abundância nas células 
vivas, com uma grande diversidade estrutural e 
funcional. 
 
Existe uma imensa gama de proteínas que diferem 
entre si tanto no aspecto estrutural quanto no 
funcional. 
 
Várias doenças são associadas a mutações em 
genes que acabam por produzir proteínas 
defeituosas. 
 
Modificações na estrutura tridimensional de 
algumas proteínas estão relacionadas a outras 
doenças, como por exemplo as causadas por 
prions. 
TIPOS DE CLASSIFICAÇÕES 
 
As proteínas podem ser agrupadas e 
classificadas de diferentes maneiras. Uma 
das classificações mais simples divide as 
proteínas entre globulares e fibrosas. 
 
As proteínas globulares normalmente são 
solúveis, possuem forma globular e estão 
envolvidas em atividades funcionais. As 
proteínas fibrosas, por sua vez, normalmente 
são insolúveis, possuem forma alongada e 
uma função estrutural. 
As proteínas também podem ser divididas 
com base em outros parâmetros, tais como 
tamanho, tipo de estrutura e tipo de função. 
 
 
ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS 
PROTEÍNAS 
 
ESTRUTURA PRIMÁRIA 
As proteínas podem ser divididas em quatro 
níveis estruturais. O primeiro é chamado 
“estrutura primária”, e como foi descrito 
anteriormente, corresponde a sequência de 
aminoácidos. 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
A “estrutura secundária” de uma proteína corresponde 
a um tipo de arranjo local numa determinada porção de 
uma proteína. As estruturas secundárias mais comuns 
são as folhas- e as -hélices. 
É de grande importância relembrar agora o papel das 
diferentes ligações químicas
no processo de 
estabilização das estruturas secundárias de uma 
proteína. 
 
Quais são as principais ligações químicas 
envolvidas na estabilização da estrutura 
secundária? 
 
A -HÉLICE 
Se uma sequência de C-, num dado peptídio, for 
torcida com ângulos iguais vai ser formado uma 
estrutura tipo mola, chamada de hélice. Podem existir 
diferentes tipos de hélices dependendo do número de 
resíduos por volta e da distância formada entre 
resíduos que se localizem no mesmo lado da hélice. 
A -hélice possui valores bastante favoráveis de 
rotação  (phi) e  (psi), além de uma quantidade de 
pontes de hidrogênio capaz de manter um alto grau de 
estabilidade. Uma  -hélice possui 3,6 resíduos por 
volta e um espaçamento de 4,5 Angstrons (Figura 15). 
 
A FOLHA -PREGUEADA 
O termo “” existe apenas em referência ao fato de esta 
ter sido a segunda estrutura protéica descrita. O termo 
pregueada se deve à forma desta estrutura quando 
observada ao longo de seu eixo principal (Figura 16). 
A estrutura de uma folha- pregueada é amplamente 
estendida e pode incluir resíduos de porções distantes 
na sequência primária. Assim como as -hélices, as 
folhas- também são estabilizadas através de um 
grande número de pontes de hidrogênio. 
As folhas- podem ser descritas como paralelas e anti-
paralelas. Este sentido depende do posicionamento das 
regiões N- e C-terminais das sequências peptídicas no 
arranjo da estrutura . 
As folhas- também podem ser estabilizadas através de 
interações hidrofóbicas, como no exemplo da proteína 
da seda fibroina (Figura 17). 
 
Com relação a pontes de hidrogênio, qual a 
diferença entre uma folha  paralela e uma anti-
paralela? 
 
REGIÕES DESORDENADAS 
Muitas regiões desordenadas são encontradas nas 
proteínas, normalmente conectando 2 estruturas 
secundárias. 
 
Para a atividade de uma determinada proteína o que 
é mais importante, uma região de estrutura 
secundária ou uma região desordenada? 
ESTRUTURA TERCIÁRIA 
A maneira mais fácil de entender a estrutura terciária 
de uma proteína é imaginá-la como uma combinação 
de estruturas secundárias de uma molécula inteira. 
Da mesma maneira que a estrutura secundária define 
uma estrutura tri-dimensional de uma determinada 
região da proteína, a estrutura terciária vai definir a 
estrutura tri-dimensional da proteína inteira. 
 
Numa estrutura terciária inteira podemos observar que 
algumas estruturas secundárias se arranjam em 
grupos menores, chamados de motivos é domínios. 
Os motivos normalmente são definidos como 
estruturas supra-secundárias e os domínios 
normalmente estão relacionados a algum tipo de 
função. 
 
Como se distribuem resíduos hidrofóbicos e 
hidrofílicos na estrutura tri-dimensional de uma 
proteína? 
 
Através de que interações ocorre a estabilização 
da estrutura terciária de uma proteína? 
 
Qual o papel das pontes dissulfeto? 
MAPEAMENTO HIDROFÓBICO DE UMA 
PROTEÍNA 
 
Sabemos que uma proteína é constituída de dezenas 
ou centenas de aminoácidos, e também que as 
cadeias laterais dos aminoácidos são determinantes 
das suas principais características físico-químicas. 
Logo, é possível “mapear” as regiões hidrofóbicas e 
hidrofíficas de uma dada proteína com base nas 
características dos aminoácidos que a constituem. 
 
Algumas -hélices são ditas amfipáticas, como 
isso pode ter importância funcional? 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA 
 
As proteínas que possuem mais de uma cadeia 
peptídica interagindo não covalentemente para 
formar a sua estrutura tri-dimensional são proteínas 
com estrutura quaternária. Da mesma forma como, 
de maneira simples, podemos associar uma estrutura 
terciária como sendo Vários tipos de interação, tais 
como pontes de hidrogênio e eletrostáticas estão 
envolvidas na estabilização de uma estrutura 
quaternária. 
 
Proteínas compostas por mais de uma sub-unidade 
são chamadas diméricas, triméricas e assim por 
diante. 
Quando as subunidades são idênticas é usado o 
termo homodímero, homotrímero, etc. Quando as 
sub-unidades são distintas é usado o termo 
heterodímero, heterotrímero, etc. 
No caso das proteínas hetero-oligoméricas, é comum 
que as distintas subunidades possuam papéis 
distintos, como por exemplo sítios de interação e de 
ativação. 
DESNATURAÇÃO 
 
Vários reagentes, tais como uréia, ácidos, bases, 
detergentes, entre outros, podem induzir a 
desnaturação protéica, ou seja, o desarranjo 
estrutural. A presença destes reagentes interfere com 
as pontes de hidrogênio, interações eletrostáticas e 
hidrofóbicas, que estabilizavam as estruturas 
secundárias, terciárias e eventualmente as 
quaternárias. A desnaturação leva à perda da 
atividade biológica de uma proteína mesmo não 
interferindo na na estrutura primária da mesma. O 
calor também é um agente desnaturante. 
 
Algumas proteínas podem recuperar a sua estrutura 
original após a retirada dos agentes desnaturantes, 
este fenômeno é chamado de renaturação. 
 
O que são chaperonas?