resolução bq (1)

Esta é uma pré-visualização de arquivo. Entre para ver o arquivo original

Qual é a diferença entre um cofator enzimático e uma coenzima?
Cofator é uma substância química orgânica ou inorgânica que se liga a enzima para que esta possa funcionar. Quando a substância que se liga a enzima é uma substância orgânica como uma vitamina, é chamado de coenzima.
O esquema S→ T→ U→ V→ W→ X→ Y representa um caminho hipotético para uma síntese metabólica do composto Y. Este caminho é regulado por inibição em realimentação (feedback). Indique onde ocorrerá a inibição e qual o inibidor mais provável.
A inibição ocorre em S→ T e o inibidor mair provável é Y.
Explique porque o KM aumenta e a VMAX não altera numa inibição competitiva típica. Ilustre essa afirmação com o gráfico da concentração do substrato x velocidade da reação (Michaelis-Menten) ou o gráfico dos duplo-recíprocos (Lineweaver-Burke). 
Em uma inibição competitiva o inibidor se liga ao centro ativo da enzima e este compete com o substrato para a formação do complexo ES. Para que o complexo ES se forme a concentração do substrato tem que ser aumentada, logo Km aumenta, pois a afinidade da enzima pelo substrato tem que aumentar para que a enzima se ligue preferencialmente ao substrato e não ao inibidor. Dessa forma, como a enzima pode se ligar ao substrato preferencialmente o valor de V Max não se altera.
7a) Na inibição competitiva, o inibidor:
liga-se em vários locais de uma mesma enzima
liga-se reversivelmente ao sítio ativo
liga-se somente ao complexo ES
liga-se covalentemente à enzima
diminui a velocidade máxima, característica da enzima
8a) Qual das seguintes afirmações sobre catálise enzimática é verdadeira?
para as enzimas serem ativas devem estar na mesma concentração do substrato 
as enzimas aumentam a constante de equilíbrio de uma dada reação até mais de 1000 vezes.
diminuem a energia de ativação para conversão do substrato ao produto
a atividade catalítica independe do pH
os isômeros D ou L da enzima são igualmente ativos, para um dado substrato
13. Uma via metabólica procede de acordo com o seguinte esquema,
R→S→T→U→V→W
Uma enzima regulatória X, catalisa a primeira reação da via. Qual das afirmações abaixo é a mais correta para esse caminho metabólico?
A última reação será catalisada por uma segunda enzima regulatória.
Metabólitos U ou V podem atuar como moduladores positivos, aumentando a atividade de X.
O primeiro produto (S) é, provavelmente, o modulador negativo primário de X, levando a uma inibição em feedback.
O último produto da reação (W) é, provavelmente, o modulador negativo de X, levando a inibição em feedback..
X nunca poderá ser uma enzima regulatória exatamente por estar na primeira reação da via metabólica. 
A enzima lactato-desidrogenase catalisa a reação
Piruvato + NADH + H+ → lactato + NAD+
O NADH absorve luz a 340 nm na região do ultravioleta próximo do espectro eletromagnético, porém o NAD não. Sugira um método experimental para seguir a velocidade dessa reação, supondo que você tem um espectrofotômetro disponível capaz de medir a luz nesse comprimento de onda.
Utilização de um espectrofotômetro para medir a absorbância em 340 nm. A medida que o valor diminui representa o consumo de NADH e a formação de NAD+.
A enzima D-aminoácido-oxidase tem um número de renovação muito alto, uma vez que os D-aminoácidos são potencialmente tóxicos. O KM para essa enzima fica entre 1 e 2 mM para os aminoácidos aromáticos, entre 15 a 20 mM para aminoácidos como serina, alanina e aminoácidos ácidos. Qual desses substratos são os preferidos dessa enzima? Explique a sua conclusão.
O Km baixo para os aminoácidos aromáticos indica que eles serão oxidados preferencialmente.
Duas diferentes enzimas são capazes de catalisar a mesma reação, A→B. Ambas têm a mesma velocidade máxima (Vmáx), mas diferem em seu KM para o substrato A. Para a enzima 1, o KM é 1,0 mM e para a enzima 2 o KM é 10 mM. Quando a enzima 1 foi incubada com 0,1 mM de A, foi observado que B foi produzido a uma velocidade de 0,0020 mmoles/minuto.
qual é o valor do Vmáx das enzimas?
qual é a velocidade de produção de B quando a enzima 2 é incubada com 0,1 mM de A?
usando a mesma formula de A, com o valor de Vmáx calculado em A
c) qual é a velocidade de produção de B quando a enzima 1 é incubada com 1 M (1000mM) de A?
Explique como você poderia descobrir que uma enzima que está estudando sofre ou não regulação alostérica?
Medir a velocidade de reação da enzima em função da concentração de um substrato e ver se esta segue o gráfico de Michaelis-menten. Caso ela não siga o modelo, é é uma enzima que sofre regulação alostérica.
A hexoquinase isolada do cérebro de rato catalisa a seguinte reação. 
açúcar + ATP açúcar--fosfato + ADP
Esta enzima pode usar diferentes substratos, incluindo glucose (KM = 6 x 10-6 M) e frutose (KM = 2 x 10-3 M). Por qual substrato a hexoquinase tem maior afinidade? Explique.
Pela glucose pois tem maior valor de Km. Esta constante mede a afinidade da enzima pelo substrato e quanto maior o valor de Km maior a afinidade da enzima pelo substrato.
Carboidratos
9a) A partir do nome abreviado do composto Gal(14)Glc. Nós sabemos que:
o resíduo de glucose é o anômero 
o resíduo de galactose é o terminal redutor
C-4 da glucose está ligado à galactose por ligação glicosídica
o composto é o enantiômero D
a glucose está na forma piranosídica
10a) Qual não é um açúcar redutor?
ribose
glucose
frutose
gliceraldeído
sacarose
11a) Qual corresponde a um par de epímeros?
D-glucose e D-manose
D-lactose e D-sacarose
D-glucose e D-glucosamina
L-manose e L-frutose
D-glucose e L-glucose
A seguir são mostradas projeções de Fisher para um grupo de moléculas com cinco carbonos, todos eles aldopentoses. Identifique os pares que são enantiômeros e os pares que são epímeros. 
Essa daqui tá no Campbell as estruturas.
O álcool açúcar mais freqüentemente usado em chicletes e em doces dietéticos é o L-sorbitol. Boa parte desse álcool é preparada pela redução da D-glicose. Compare essas duas estruturas e explique o modo pelo qual isso pode acontecer. 
O produto formado redução da D-glicose é um hidroxi-açúcar com isomeria D, chamado D-glicitol, contudo na história esse álcool foi comumente chamado de L-sorbitol e esse nome ficou assim.
A pectina, que ocorre nas paredes celulares de plantas, existe na natureza como um polímero do ácido D-galacturônico metilado no carbono 6 do monômero. Desenhe uma projeção de Haworth para a unidade dissacarídica repetitiva da pectina com uma unidade metilada e uma unidade não-metilada em uma ligação α (1→4). 
Vc tem que fazer a estrutura dos monossacarídeos que estão ambos na forma alfa, e liga-los pelos carbonos 1 e 4 do outro. No Lehnniger tem ensidando como faz.
Qual é a base metabólica para a observação de que muitos adultos não podem ingerir grandes quantidades de leite sem ter dificuldades gástricas?(OK)
Alguns adultos não tem as enzimas nessesárias para degradar a lactose do leite em glicose e galactose, ou enzimas que isomerizam a galactose e glicose para ser decomposta.
Um suplemento alimentar para atletas divulga em seus comerciais que as barras de energia contêm os dois melhores precursores do glicogênio. Quais são eles? (OK)
Glicose e frutose
Todos os polissacarídeos que ocorrem naturalmente possuem um resíduo terminal que contém um carbono anomérico livre. Porque esses polissacarídeos não dão um resultado positivo no teste químico para açúcar redutor?
Porque a concentração de carbono anomérico livre é muito baixa em um polissacarídeo é muito baixa não sendo detectável no teste de açúcares redutores.
A heparina, uma glicosaminoglicana negativamente carregada, é usada clinicamente como um anticoagulante. Ela atua ligando-se a várias proteínas plasmáticas, incluindo a antitrombina III, um inibidor da coagulação sanguínea. A ligação da heparina a antitrombina III parece causar uma mudança na conformação da proteína aumentando a sua habilidade em inibir a coagulação. Que tipo de resíduos de aminoácido na antitrombina III estão,
provavelmente, ligados à heparina.
Provavelmente estão ligados resíduos de aminoácidos carregados positivamente, como a lisina. 
A porção carboidrato de algumas glicoproteínas pode atuar como sítio de reconhecimento celular. A fim de realizar esta função, a parte oligossacarídeo das glicoproteínas deve ter potencial para existir em uma larga variedade de formas. Quem pode produzir uma maior variedade de formas: oligopeptídeos compostos de cinco diferentes aminoácidos ou oligossacarídeos compostos de cinco diferentes resíduos monossacarídicos? Explique.
Oligopeptídeos compostos de cinco diferentes aminoácidos podem se rearranjar de diferentes formas visto que suas hidroxilas podem fazer diferentes tipos de ligações, estar na forma alfa ou beta, e ainda podem possuir ramificações.
Um polissacarídeo de estrutura desconhecida foi isolado, submetido à metilação exaustiva e hidrolisado. Análise dos produtos revelou três açúcares metilados na proporção de 20:1:1. Os açúcares foram 2,3,4 tri-O-metil-D-glucose; 2,4-di-O metil-D-glucose e 2,3,4,6-tetra-O-metil-D-glucose. Qual é a estrutura proposta para o polissacarídeo?
Cadeias de resíduos de D – glicose unidos por ligações (1→6), com ramificações ocasionais (1→3), com cerca de um ramo para cada 20 unidades.
a) Desenhe a estrutura de qualquer aldohexose na forma piranosídica. b) Desenhe a estrutura de um anômero da aldohexose que você acabou de fazer. c) Quantos carbonos assimétricos cada uma dessas estruturas têm? d) Quantos estereoisômeros de cada estrutura desenhada são teoricamente possíveis?
(A) A forma piranosídica é aquela com um anel de 6 membros, vc escolhe uma. (B) Para fazer um anômero vc tem q inverter o sentido da hidroxila no carbono anomérico (se vc colocou em alfa, agora coloque em beta). (C) carbonos assimétricos são os centros quirais, provavelmente devem ser cinco. (D) Provavelmente 32 estereoisômeros ou 25.