ENZIMAS

Esta é uma pré-visualização de arquivo. Entre para ver o arquivo original

�PAGE �
�PAGE �1�
 BIOQUÍMICA Profª Cristina 
ENZIMAS
I) Introdução : Histórico
Berzelius (1835) – percebeu que a hidrólise do amido, ocorria mais rapidamente na presença de extrato de batata do que em meio ácido.
 amilase
 AMIDO GLICOSE 
 (extrato de batata)
 
	A partir daí,i percebeu-se a presença da amilase como enzima capaz de promover a reação catalítica e acelerar assim a reação.
Outro exemplo:
 celulase 
 CELULOSE GLICOSE 
Summer (1926) – isolou a urease, enzima que age sobre a uréia.
	As enzimas constituem um grupo especial de moléculas protéicas. Cerca de 2000 diferentes enzimas são conhecidas. Sem elas, a maioria das reações do organismo ocorreriam lentamente demais para manter a vida. A falta de uma única enzima pode trazer sérias e até fatais consequências.
	Enzimas são substâncias de natureza protéica que catalisam reações químicas que ocorrem nos seres vivos. As enzimas tem ação catalítica, pois aceleram a velocidade da reação diminuindo a energia de ativação.
	Assim como outros catalisadores, a enzima se mostra inalterada depois que a reação ocorreu. Portanto, precisamos de quantidades muito pequenas.
	As enzimas são altamente específicas.
II) Catálise
	Cada enzima tem uma região especial na qual uma parte ou toda a molécula do reagente pode se adaptar. A molécula do reagente que é alterada pela enzima é chamada de substrato.
Esta região especial da enzima que se une ao substrato chama-se sítio de ligação, sítio ativo ou centro ativo da enzima.
	Quando o substrato se fixa nesta região, forma-se uma combinação temporária, chamada complexo enzima-sustrato. (Exemplo o modelo chave-fechadura)
	Quando o substrato se liga a enzima , ele fica exposto ao centro ativo da enzima. 
A catálise pode acontecer de algumas maneiras :
A interação do substrato com a enzima induz mudança na conformação da enzima. Esta mudança induzida, posiciona melhor as cadeias laterais da enzima no sitio ativo. Ao mesmo tempo esta mudança “contorce” o substrato, enfraquece ligações e torna a reação mais fácil. As cadeias laterais da enzima podem doar ou receber prótons, ou formar temporariamente ligações covalentes. Todos estes fatores reduzem a energia necessária para a reação ocorrer, chamada de Energia de ATIVAÇÃO.
	A catálise enzimática diminui a barreira energética entre os reagentes e os produtos.
	As enzimas reduzem a energia de ativação, aumentando o nº de moléculas prontas para reagir.
Exemplo : A decomposição da água oxigenada (H2O2) apresenta energia de ativação conforme:
 H2O2 H2O + ½ O2 
Sem catalisador : Ea = 18 Kcal/mol
Com catalisador : Ea = 12 Kcal/mol
Com catalise (enzima) : Ea = 2 Kcal/mol
III) ESTRUTURA: assim como as proteínas, as enzimas apresentam estrutura primária, secundária , terciária e quaternária.
IV) TIPOS DE ENZIMAS
	As enzimas recebem nomes com base em seus substratos ou tipo de reação que catalisam. Na maiora dos casos os nomes terminam em “ase”.
Oxirredutases – catalisam reações de oxirredução, que envolvem a perda ou ganho de elétrons. Ex.: Desidrogenase (remove Hidrogênio)
 Oxidase (adiciona Oxigênio)
2) Transferases – catalisam a transferência de grupos funcionais.
 Ex.: Metil transferase (transfere grupos metila)
 Transaminase (transfere grupos amina)
3) Hidrolases – catalisam reações de hidrólise
 Ex Carboidrase (cliva carboidratos)
 Esterase (cliva ligações ésteres)
 Lipase (cliva lipídeos)
 Fosfatase (cliva ésteres fosfóricos)
 Proteases (cliva ligações peptídicas)
Liases – catalisam a quebra de ligações duplas.
 Ex.: Descarboxilase (remove CO2)
 Aldolase (quebra ligações aldeído)
Isomerases – catalisam as reações de isomerização. Por exemplo a conversão da glicose em frutose.
 Ex.: Cis-trans-isomerase (converte a forma cis e trans)
 Mutase (transferência intramolecular)
Ligases – catalisam a formação de ligações entre um átomo de carbono e outro átomo, que pode ser o Oxigênio, Nitrogênio, Enxofre ou outro Carbono)
 Ex.: Sintetates 
OBSERVAÇÕES: 1) Algumas enzimas tem uma parte não protéica, para realizar a sua função. COFATOR, é conhecido também como grupo prostético, se estiver firmimente ligado a proteína.
COENZIMA – se o cofator for uma molécula orgânica.
Muitas vitaminas que ingerimos transforman-se em coenzimas. As coenzimas ajudam a transferir átomos ou elétrons à molécula do substrato.uitas enzimas também utilizam um cofator inorgânico, como íons metálicos (Magnésio, Zinco, Ferro, Cobre, Cobalto, etc.) As enzimas que possuem íons metálicos são chamadas de metaloenzimas.
V) FATORES QUE INFLUEM NA VELOCIDADE DAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS
TEMPERATURA : exite uma temperatura ótima, ideal onde a velocidade da reação enzimática é máxima.
Temperaturas muito baixas, impedem a cinética molecular.
Temperaturas muito elevadas provocam a desnaturação das enzimas.
Graficamente
 velocidade
 temperatura
pH: exite um pH ótimo, ideal onde a velocidade da reação enzimática é máxima. Variações de pH provocam alterações na estrutura molecular secundária e terciária da enzima, e no seu centro ativo.
Exemplo: Pepsina – pH ótimo : 1,0 – 3,0
 Catepsina – pH ótimo : 4,0 – 6,0
 Tripsina – pH ótimo : 7,0 – 9,0 
Graficamente
 velocidade
 pH
 3) CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO : A velocidade da reação alcança um máximo e depois se torna constante, mesmo que se aumente a concentração do substrato, pois a velocidade de formação do complexo enzima-substrato, é limitada pela quantidade de enzima presente.
Graficamente
 Velocidade 
 da
 Reação
 Concentração do Substrato
4)ATIVADORES : em determinadas situações a enzima é produzida em forma inativa conhecida como zimogênio. As enzimas digestivas, principalmente as proteases (pepsina, tripsina,etc) são produzidas na forma inativa. Os ativadores (cinases) agem produzindo modificações na estrutura molecular do zimogênio, gerando assim a enzima ativa.
 ZIMOGÊNIO + CINASE ENZIMA ATIVA
 Exemplos :
 
 PEPSINOGÊNIO + HCl PEPSINA
 TRIPSINOGÊNIO + ENTEROQUINASE TRIPSINA
 
Graficamente c/ ativador (muitos produtos formados em pouco tempo)
 Produtos 
 Formados
 s / ativador (Poucos produtos formados em muito
tempo)
 Tempo
INIBIDORES: o efeito cinético dos inibidores é o oposto dos ativadores, istoé, eles diminuem a velocidade da reação.
A maioria dos poluentes são inibidores de determinadas enzimas, pois a ação nociva está associada a interrupção de certas reações químicas nos organismos vivos.
Antibióticos inibem uma série de enzimas essenciais ao crescimento bacteriano.
Os gases, como o cianeto, agem sobre o sistema nervoso, produzindo paralisia, porque inibem a enzima que catalisa a hidrólise da acetilcolina, que está implicada na transmissão do impulso nervoso.
 Graficamente 
 Produtos s/ inibidor (muitos produtos formados em pouco tempo)
 Formados
 
 
 c / inibidor (poucos produtos formados em muito
 tempo)
 Tempo
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
	Nem todas as enzimas do organismo catalisam reaçãoes ao mesmo tempo. As necessidades do nosso corpo por produtos das reações enzimáticas variam muito. Portanto, o corpo precisa estar apto a regular a atividade das enzimas, “ligando-as ou desligando-as”.
	Certas substâncias, os inibidores, impedem ou retardam a ação de uma enzima.
INIBIÇÃO COMPETITIVA – são moléculas com estrutura semelhante à do substrato, que se ligam reversivelmente ao centro ativo, fazendo com que a enzima pare de catalisar a reação que envolve o substrato. Ex.: envenenamento por álcool metílico, à vítima é dado álcool etílico, que compete com o veneno pelo centro ativo da enzima desidrogenase alcóolica, impedindo-a de formar os produtos tóxicos do metanol (formaldeído).
INIBIÇÃO NÃO COMPETITIVA – são moléculas que se ligam reversivelmente a uma enzima num local diferente ao centro ativo, mudando a estrutura da enzima de modo que ela não pode realizar sua função. Exemplo : íons de metais pesados como mercúrio, prata, chumbo. Outro exemplo é o íon cianeto atua como um veneno ligando-se ao ferro e inibindo as enzimas envolvidas na respiração.
INIBIDORES IRREVERSÍVEIS – modificam permanentemente ou destróem parte de uma enzima. Certos compostos orgânicos que tem fósforo são neurotóxicos porqu se combinam e inativam a acetilcolinesterase, uma enzima necessária para o funcionamenrto do sistema nervoso. Alguns destes inibidores são usados como inseticidas.
REFERÊNCIA – DAVID UCKO – QUÍMICA PARA AS CIÊNCIAS DA SAÚDE (CAP. 15)